Diaminoxidase

Diaminoxidase
Diaminoxidase

Masse/Länge Primärstruktur 732 Aminosäuren
Kofaktor Cu2+, 2 Ca2+
Isoformen DAO1, DAO2
Bezeichner
Gen-Namen ABP1; DAO
Externe IDs OMIM104610 UniProtP19801 CAS-Nummer9001-53-0
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 1.4.3.6  Oxidoreduktase
Substrat RCH2NH2 + H2O + O2
Produkte RCHO + NH3 + H2O2
Vorkommen
Homologie-Familie 1.4.3.6
Übergeordnetes Taxon Chordatiere

Diaminoxidase (DAO, Histaminase) ist ein kupferhaltiges Enzym, das Histamin, Putreszin und andere biogene Amine abbauen kann. Das Enzym wird von allen Chordatieren gebildet. Beim Menschen wird es im Darm, den Nieren und in der Plazenta produziert.[1]

Ein Mangel an DAO soll zur sogenannten Histamin-Intoleranz führen. Kontrollierte Einzelstudien[2][3], und eine umfassende Metaanalyse aus dem Jahr 2003 konnten bisher jedoch keine wissenschaftlichen Nachweise für die postulierte Nahrungsmittelintoleranz durch biogene Amine wie das Histamin finden.[4]

Ein Präparat mit der aus Schweinenierenextrakt gewonnenen Zutat Diaminoxidase wird in Kapselform angeboten, mit der Zweckbestimmung "zur diätetischen Behandlung von histaminbedingten Lebensmittelunverträglichkeiten" (Histamin-Intoleranz)[5]

Katalysierte Reaktionen

\mathrm{R{-}CH_2{-}NH_2 + H_2O + O_2 \longrightarrow R{-}CHO + NH_3 + H_2O_2}

Als Beispiel die Oxidation von Histamin:

Histamin + H2O + O2 Imidazol-4-acetaldehyd + NH3 + H2O2

Einzelnachweise

  1. UniProt-Eintrag
  2. Lüthy J, Schlatter C: Biogene Amine in Lebensmitteln. Z Lebensm Unters Forsch. 1983 (177):439-43. PMID 6364621
  3. Kanny G, et al.: Histamine content does not influence the tolerance of wine in normal subjects. Allerg Immunol (Paris). 1999 (31):45-8. PMID 10219426
  4. Jansen SC, et al.: Intolerance to dietary biogenic amines: a review. Ann Allergy Asthma Immunol. 2003 (91):233-40; quiz 241-2, 296. PMID 14533654
  5. Komericki, P et al.: Histamine intolerance: lack of reproducibility of single symptoms by oral provocation with histamine: a randomised, double-blind, placebo-controlled cross-over study. Wien Klin Wochenschr. 2011 Jan;123(1-2):15-20 PMID 21165702

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