- Elastin
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Elastin —
Masse/Länge Primärstruktur 760 Aminosäuren Isoformen 11 Bezeichner Gen-Name ELN Externe IDs OMIM: 130160 UniProt: P15502 Vorkommen Übergeordnetes Taxon Wirbeltiere[1] Elastin (früher: Tropoelastin) ist ein Faserprotein in Wirbeltieren. Es gehört zu den Strukturproteinen, weil es in seiner Funktion für Formgebung und Halt verantwortlich ist, insbesondere sorgt es für die Dehnungsfähigkeit großer Blutgefäße wie der Aorta. Mutationen im ELN-Gen können erbliche Erkrankungen verursachen, wie Dermatochalasis, Williams-Beuren-Syndrom und subvalvuläre angeborene Aortenstenose (SVAS).[2]
Die Zusammensetzung von Elastin ist ähnlich derer von Kollagen, jedoch findet man kein Hydroxylysin, dafür allerdings einen beträchtlichen Anteil von Valin (15,6 %). Jeweils vier Lysinreste (3 Allysin + Lysin) können zu Desmosin verknüpft sein, was zur Elastizität beiträgt.
Elastin ist ein Proteinnetzwerk und besteht aus vernetzten Elastin-Einheiten. Elastin wird von den Zellen in löslicher Form sekretiert und anschließend durch das Enzym Lysyloxidase (LOX) vernetzt. Die Aminosäure Lysin ist verantwortlich für diese Quervernetzung.
Im Gegensatz zu Kollagen ist Elastin elastisch dehnbar. Elastin kommt häufig in der Lunge, in der Haut und in Blutgefäßen vor und verleiht diesen Elastizität.
Struktur
Elastin besteht hauptsächlich aus zwei unterschiedlichen Domänen:
- Hydrophobe Domänen, die aus Wiederholungseinheiten der Aminosäuren Glycin (G), Valin (V), Prolin (P) und Alanin (A) aufgebaut sind. Häufige Wiederholungseinheiten sind z. B. VPGVG, GGVP oder GVGVAP.
- Hydrophile Domänen, die typischerweise reich an Lysin (K), Prolin und Alanin sind. Diese Domänen werden zum Vernetzen benötigt. Sie bestehen aus Bereichen, in denen ein Lysin vom nächsten durch zwei oder drei Alanine getrennt ist, z. B. AAAKAAKAA, oder in denen Lysin neben Prolin liegt.
Elastin ist aus alternierenden hydrophilen und hydrophoben Domänen aufgebaut und besitzt eine Molekülmasse von ungefähr 72 kDa.
Stoffwechsel und Synthese
Lösliches Elastin wird von verschiedenen Zellen sekretiert und sofort nach dem Verlassen der Zelle in der extrazellulären Matrix zu Elastin vernetzt. Die Vernetzung geschieht durch das Kupfer-abhängige Enzym Lysyloxidase, das die ε-Aminogruppen des Lysins unter Freisetzung von Wasserstoffperoxid und Ammoniak oxidiert. Es entsteht ein α-Amino-Adipin-δ-Semialdehyd. Dieser kann mit einem weiteren freien Amin zu einem Lysinonorleucin vernetzen.
Da Elastin sehr schnell vernetzt wird, liegt es im Gewebe nur in äußerst geringen Konzentrationen vor. Der Nachweis von Tropoelastin gelang durch die Aufzucht von Tieren, bei denen die Produktion von aktiver Lysyloxidase gehemmt wurde.
Einzelnachweise
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