Amylin
Insel-Amyloid-Polypeptid

Insel-Amyloid-Polypeptid

Primärstruktur von Amylin mit Disulfidbrücke und Spaltstellen.
Masse/Länge Primärstruktur 37 aa; 3,9 kDa
Präkursor (89 aa; 9,8 kDa)
Bezeichner
Gen-Namen IAPP; IAP; DAP; AMYLIN
Externe IDs OMIM147940   MGI96382
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon Euteleostomi
Orthologe
Mensch Maus
Entrez 3375 15874
Ensembl ENSG00000121351 ENSMUSG00000041681
UniProt P10997 P12968
Refseq (mRNA) NM_000415 NM_010491
Refseq (Protein) NP_000406 NP_034621
Genlocus Chr 12: 21.42 - 21.42 Mb Chr 6: 142.26 - 142.26 Mb
PubMed Suche [1] [2]

Amylin, auch Insel-Amyloid-Polypeptid (IAPP), ist ein Peptidhormon, welches durch die β-Zellen der Bauchspeicheldrüse zusammen mit Insulin (allerdings nur in einem Hundertstel der Menge von Insulin) gebildet wird. Bei Funktionsunfähigkeit der Bauchspeicheldrüse (z. B. durch Diabetes) wird es wie Insulin nicht mehr produziert. Es ist ein Hauptbestandteil der Amyloidablagerungen in den Langerhansschen Inseln, die man z. B. bei Diabetes mellitus Typ II findet.

Inhaltsverzeichnis

Funktion

Amylin ist ein Teil des endokrinen Systems und greift in den Kohlenhydratstoffwechsel ein. Es ergänzt hierbei das Insulin[1]. Obgleich die komplette Funktion des Amylins noch nicht vollständig bekannt ist, wird angenommen, dass Amylin den Blutzuckerspiegel stabilisiert, indem es die Abgabe von Glucagon hemmt.

Struktur

Die Primärstruktur des humanen Peptids besteht 37 Aminosäuren mit einer Disulfidbrücke zwischen den Cysteinresten Cys-2 und Cys-7.[2] Das Gen befindet sich auf dem Chromosom 12.

Pharmakologie

Amylin spielt eine Rolle bei der Langzeitregulation der Nahrungsaufnahme[3], weshalb der Einsatz als Appetitzügler untersucht wird. Aus diesem Grund ist eventuell auch sein Einsatz als Mittel zur Behandlung von Diabetes Typ 1 und 2 möglich. Weiterhin zeigt eine Studie einen Einfluss auf Osteoporose.[4]

Einzelnachweise

  1. http://www.tumaini.de/glossar.php?detail=Amylin.html
  2. UniProt P10997
  3. http://www.medicalforum.ch/pdf/pdf_d/2002/2002-40/2002-40-183.PDF
  4. http://www.medizin-aspekte.de/04/04/medizin_forschung/knochenschwund.html

Literatur

  • Cooper GJ, Willis AC, Clark A, Turner RC, Sim RB, Reid KB: Purification and characterization of a peptide from amyloid-rich pancreases of type 2 diabetic patients. Proc Natl Acad Sci U S A. 1987 Dec;84(23):8628-32. PMID 3317417
  • Westermark P, Wernstedt C, Wilander E, Hayden DW, O'Brien TD, Johnson KH: Amyloid fibrils in human insulinoma and islets of Langerhans of the diabetic cat are derived from a neuropeptide-like protein also present in normal islet cells. Proc Natl Acad Sci U S A. 1987 Jun;84(11):3881-5. PMID 3035556

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