Subtilisin


Subtilisin
Subtilisin Carlsberg, Alcalase®

Subtilisin Carlsberg, Alcalase®

nach PDB 1AF4
Vorhandene Strukturdaten: 1af4, 1av7, 1avt, 1be6, 1be8, 1bfk, 1bfu, 1c3l, 1cse, 1oyv, 1r0r, 1sbc, 1sca, 1scb, 1scd, 1scn, 1sel, 1vsb, 1yu6, 1sec, 3vsb
Masse/Länge Primärstruktur 274 Aminosäuren; 24,3 kDa
Kofaktor 2 Ca2+
Präkursor (379 aa, 38,9 kDa)
Bezeichner
Externe IDs UniProtP00780 CAS-Nummer9014-01-1
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 3.4.21.62  Serinprotease
MEROPS S08.001
Reaktionsart Proteinhydrolyse
Substrat Protein, Peptidamin
Produkte Spaltprodukte, Aminosäuren
Vorkommen
Homologie-Familie Subtilase
Übergeordnetes Taxon Bacillus

Subtilisin ist der Name einer Gruppe von Enzymen, die zur weiteren Gruppe der Serinproteasen gehört und deren katalysierte Reaktion daher die Spaltung von Proteinketten ist. Sie kommen hauptsächlich in Bakterien der Gattung Bacillus vor und werden seit Jahrzehnten industriell in Waschmitteln verwendet, und um Protein aus unzugänglichem oder ungenießbaren Tierteilen zu extrahieren oder diese mürbe zu machen.[1][2]

Inhaltsverzeichnis

Vorkommen

Eine große Anzahl verschiedener Subtilisine und ähnlicher Enzyme wurden aus Bakterien der Gattung Bacillus isoliert, insbesondere den Arten B. subtilis (Subtilisin E), B. lentus, B. licheniformis (Subtilisin Carlsberg, Alcalase®), B. amyloliquefaciens, aber auch aus den Schimmelpilzen Tritirachium album, Thermoactinomyces vulgaris. Alle diese Mikroorganismen kommen natürlich im Erdboden vor und die Subtilisine dienen ihnen zum Abbau von Proteinen außerhalb der Zelle.[1]

Verwendung

Subtilisine werden als Fleckentferner in Waschmitteln in der Konzentration von ein bis fünf Milligramm pro Liter Waschflüssigkeit eingesetzt und es wurden daher mehrere Hundert Tonnen pro Jahr industriell produziert. Neuere künstliche Varianten erlauben eine Reduktion der verwendeten Menge bei gleicher Effizienz.[1]

Einzelnachweise

  1. a b c European Patent EP1321513
  2. Martin Chaplin: Applications of proteases in the food industry. 26. September 2008. URL. Accessed: 26. September 2008. (Archived by WebCite®)

Weblinks


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