Tertiärstruktur


Tertiärstruktur

Unter Tertiärstruktur versteht man in der Biochemie den übergeordneten räumlichen Aufbau (inklusive Konformation) von Proteinen, Nukleinsäuren oder Makromolekülen, die aus einer einzelnen Kette bestehen.[1] Sie ist aus mehreren Sekundärstrukturen zusammengesetzt.

Bei einem globulären Protein wird die energetisch treibende Kraft für die Faltung der einzelnen Sekundärstrukturelemente durch die Kautzman-Regel beschrieben: die hydrophoben Bereiche sind im Inneren, während die hydrophilen und/oder geladenen Bereiche dem wässrigen Milieu zugewandt sind (siehe auch hydrophober Effekt). In die Stabilisierung von Tertiärstrukturen sind Disulfidbrücken (stärkste Bindung), Ionenbindungen, Wasserstoffbrücken und hydrophobe Wechselwirkungen (schwächste Bindung) involviert.

Insbesondere bei Proteinen ist die dreidimensionale Struktur charakteristisch und für die biologische Funktion unbedingt notwendig. Während beziehungsweise nach der Herstellung des Proteins durch Translation einer mRNA wird das Protein durch Proteinfaltung in die biologisch wirksame Form überführt. Dieser Vorgang wird u.a. durch Chaperone unterstützt.

Der Bereich der Biochemie, der sich mit der Aufklärung bzw. den Auswirkungen solcher Strukturen auseinandersetzt, heißt Strukturbiologie. Als Methoden der Strukturaufklärung dienen vorwiegend (Röntgen-)Kristallstrukturanalyse und mehrdimensionale NMR. Die Bioinformatik entwickelt Methoden bzw. Algorithmen, mit Hilfe derer man aus der Primärstruktur (d.h. der Abfolge der einzelnen Aminosäuren) die dreidimensionale Struktur des Proteins vorhersagen kann (siehe Artikel zur Proteinstruktur).

Die nächste übergeordnete Ebene ist die Quartärstruktur.

Nukleinsäuren können auch noch komplexere räumliche Strukturen einnehmen: tRNAs müssen für ihre Funktion in der korrekten Tertiärstruktur vorliegen.

Siehe auch

Einzelnachweise

  1. Eintrag: tertiary structure. In: IUPAC Compendium of Chemical Terminology (the “Gold Book”). doi:10.1351/goldbook.T06282.

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