Thiaminpyrophosphokinase

Thiaminpyrophosphokinase
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Vorhandene Strukturdaten: 1oly
Masse/Länge Primärstruktur	243 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Homodimer
Kofaktor	Magnesium
Bezeichner
Gen-Name	TPK1
Externe IDs	OMIM: 606370 UniProt: Q9H3S4
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	2.7.6.2  Kinase
Reaktionsart	Übertragung von Pyrophosphat
Substrat	ATP + Thiamin
Produkte	AMP + Thiaminpyrophosphat
Vorkommen
Homologie-Familie	TPK
Übergeordnetes Taxon	Eukaryoten

Thiaminpyrophosphokinase (TPK) ist das Enzym, das die Umwandlung von Thiamin (Vitamin B1) in Thiaminpyrophosphat (TPP) katalysiert. Diese Phosphorylierung ist notwendig, da Thiamin selbst keine Verwendung im Stoffwechsel hat. TPK kommt in allen Eukaryoten vor, im Menschen ist es besonders in Herz, Nieren, Hoden, Dünndarm und Leukozyten lokalisiert.^[1]

Varianten des Enzyms sind möglicherweise mit Unterschieden im Geburtsgewicht assoziiert. Die Regulation von TPK erfolgt über das Sp1 cis-Element.^[2][3]

Katalysierte Reaktion

+ ATP   + AMP

Thiamin wird zu TPP phosphoryliert. Als Kofaktor ist Magnesium notwendig. Auch Pyrithiamin wird als Substrat akzeptiert.^[1]

Einzelnachweise

1. ↑ ^{a b} UniProt Q9H3S4
2. ↑ Fradin D, Bougneres P: Three common intronic variants in the maternal and fetal thiamine pyrophosphokinase gene (TPK1) are associated with birth weight. In: Ann. Hum. Genet.. 71, Nr. Pt 5, September 2007, S. 578–85. doi:10.1111/j.1469-1809.2007.00348.x. PMID 17295612.
3. ↑ Onozuka M, Konno H, Akaji K, Nishino H, Nosaka K: Molecular cloning and analysis of the 5'-flanking region of the human thiamin pyrophosphokinase gene. In: J. Nutr. Sci. Vitaminol.. 51, Nr. 4, August 2005, S. 274–7. PMID 16262001.

Weblinks

 Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Thiamin-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien

• reactome.org: Thiamin is pyrophosphorylated