UDP-Glykogen-Synthase

UDP-Glykogen-Synthase
Muskel-Glykogensynthase

Größe 737 Aminosäuren
Bezeichner
Gen-Name GYS1
Externe IDs OMIM138570 UniProtP13807
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 2.4.1.11  Glycosyltransferase
Reaktionsart Übertragung eines Glycosylrests
Substrat UDP-Glucose + (1,4-α-D-Glycosyl)n
Produkte UDP + (1,4-α-D-Glycosyl)n+1
Vorkommen
Homologie-Familie Glykogensynthase
Übergeordnetes Taxon Bilateria, Fungi
Leber-Glykogensynthase

Größe 701 Aminosäuren
Bezeichner
Gen-Name GYS2
Externe IDs OMIM138571 UniProtP54840

Die UDP-Glykogen-Synthase (Gen: GYS) ist die beim Menschen, Tieren und Pilzen vorkommende Glykogen-Synthase, ein Enzym, das für den Aufbau von Glykogen im Stoffwechsel unentbehrlich ist. Zwei Isoformen sind bekannt, die Muskel-Glykogen-Synthase (Gen: GYS1) und die Leber-Glykogen-Synthase (GYS2). Mutationen an den GYS-Genen können erblichen Glykogensynthasemangel, und damit die sehr seltenen Glykogenspeicherkrankheiten vom Typ 0 verursachen.[1]

Inhaltsverzeichnis

Funktion

Hauptaufgabe dieses regulierten Schlüsselenzyms des Glykogenstoffwechsel ist die Polymerisation von Glucose in α-1-4-glykosidischer Bindung. Dies geschieht im vorletzten Schritt der Glykogensynthese. Dabei wird unter Abspaltung von UDP UDP-Glucose (gebildet aus UTP und Glucose) endständig an bereits vorhandene Glykogenketten angehängt. Letztere sind Voraussetzung für die Reaktion und werden durch Initiierungsschritte durch das Glykogenin (priming glucosyltransferase) bereitgestellt. Eine Polymerisation an freier, nicht an Glykogenin-Ketten fixierter Glucose findet nicht statt.

Regulation

Regulation durch Phosphorylierung

Die Regulation der Glykogen-Synthase findet, wie bei fast allen wichtigen Schlüsselenzymen des Stoffwechsels, durch Phosphorylierung und Dephosphorylierung statt. Im Falle der Glykogen-Synthase geschieht dies durch den Insulin-/Glucagonspiegel, der über eine G-Protein-Kaskade die Bereitstellung eines Second Messengers zur Folge hat. Hierdurch werden entsprechende Kinasen oder Phosphatasen aktiviert, die zur Phosphorylierung bzw. Dephosphorylierung von Enzymen führen. Hierbei gilt: Phosphorylierung durch Kinasen führt zu beschränkter Enzymaktivität und Dephosphorylierung durch Phosphatasen zur vollständigen Enzymaktivität.

Die konkreten Einzelreaktionen sind: Insulin deaktiviert Glykogen-Synthase-Kinase 3, die im Ruhezustand die Glykogensynthase phosphoryliert. Dephosphoryliert wird sie durch die Proteinphosphatase 1 (PP1). Inwieweit diese PP1-Aktivität durch Insulin beeinflusst wird, ist nach wie vor unklar.[2][3][4][5][6]

Partielle Aktivität

Die Glykogen-Synthase ist in ihrer dephosphorylierten Form nicht vollständig aktiviert. Vielmehr besitzt sie eine konzentrationsabhängige Aktivität. Durch eine hohe Konzentration an Glucose-6-phosphat wird sie partiell aktiviert.

Einzelnachweise

  1. UniProt P54840
  2. Roach PJ, Takeda Y, Larner J: Rabbit skeletal muscle glycogen synthase. I. Relationship between phosphorylation state and kinetic properties. In: J. Biol. Chem.. 251, Nr. 7, April 1976, S. 1913–9. PMID 818081
  3. Frame S, Cohen P: GSK3 takes centre stage more than 20 years after its discovery. (PDF) In: Biochem. J.. 359, Nr. Pt 1, October 2001, S. 1–16. PMID 11563964
  4. Ceulemans H, Bollen M: Functional diversity of protein phosphatase-1, a cellular economizer and reset button. (PDF) In: Physiol. Rev.. 84, Nr. 1, January 2004, S. 1–39. doi:10.1152/physrev.00013.2003. PMID 14715909
  5. Delibegovic M, Armstrong CG, Dobbie L, Watt PW, Smith AJ, Cohen PT: Disruption of the striated muscle glycogen targeting subunit PPP1R3A of protein phosphatase 1 leads to increased weight gain, fat deposition, and development of insulin resistance. In: Diabetes. 52, Nr. 3, March 2003, S. 596–604. PMID 12606498
  6. Suzuki Y, Lanner C, Kim JH, et al: Insulin control of glycogen metabolism in knockout mice lacking the muscle-specific protein phosphatase PP1G/RGL. In: Mol. Cell. Biol.. 21, Nr. 8, April 2001, S. 2683–94. doi:10.1128/MCB.21.8.2683-2694.2001. PMID 11283248

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