Rho-Faktor

Rho-Faktor
Rho (Escherichia coli K12)

Vorhandene Strukturdaten: s. UniProt
Masse/Länge Primärstruktur 419 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Homohexamer
Bezeichner
Gen-Name(n) rho (Ecogene)
Externe IDs UniProtP0AG30
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 3.6.1.-  Helicase
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon Prokaryoten

Der ρ-Faktor (Rho-Faktor) ist ein Protein, das in Prokaryoten die RNA-Transkription beenden kann. Es agiert als ATP-abhängige Helikase, die sich entlang neu synthetisierter RNA Richtung 3'-Ende bewegt und schließlich die RNA von der DNA ablöst und damit die RNA-Synthese beendet.[1]

In E. coli ist Rho ein ~275 kD-Hexamer aus sechs identischen Untereinheiten, von denen jede eine RNA-bindende und eine ATP-bindende Domäne aufweist. Die Untereinheiten sind um einen Hohlraum in der Mitte angeordnet, durch den der RNA-Strang hindurchläuft. Das Protein bindet an einen ungefähr 70 Nukleotide langen Bereich der neu synthetisierten, einzelsträngigen RNA, der reich an Cytosin und arm an Guanin ist. Von dort zieht sich das Enzym unter Verbrauch von ATP zur Transkriptionsblase, in der die RNA von der RNA-Polymerase synthetisiert wird. Hier wirkt es als Helikase, die den RNA-Strang von der DNA und der Polymerase trennt.[2][3]

Die Bindestelle, auch rut – rho utilization site genannt, befindet sich oberhalb des Transkriptions-Endes. Es sind verschiedene Bindestellen identifiziert worden, ohne eine Consensussequenz zu finden. Möglicherweise gibt es eine weitere, spezifische Terminationssequenz, an der die Polymerase langsamer wird, so dass sie vom Rho-Faktor eingeholt werden kann; allerdings ist die Kinetik komplex und noch nicht abschließend analysiert.

Literatur

Einzelnachweise

  1. Interpro: IPR011113 Rho termination factor, RNA-binding
  2. Bogden CE, Fass D, Bergman N, Nichols MD, Berger JM: The structural basis for terminator recognition by the Rho transcription termination factor. In: Mol. Cell. 3, Nr. 4, April 1999, S. 487–93. PMID 10230401.
  3. Richardson JP: Loading Rho to terminate transcription. In: Cell. 114, Nr. 2, Juli 2003, S. 157–9. PMID 12887917.

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