Tetanospasmin


Tetanospasmin
Tetanospasmin

Masse/Länge Primärstruktur 1314 = 456+858 Aminosäuren
Kofaktor Zn2+
Präkursor (1315 aa)
Bezeichner
Gen-Name(n) tetX
Externe IDs UniProtP04958
Transporter-Klassifikation
TCDB 1.C.8.1.2
Bezeichnung Botulinum/Tetanustoxin Familie
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 3.4.24.68  Metalloprotease
MEROPS M27.001
Reaktionsart Hydrolyse
Substrat 76-Gln-+-Phe-77 in Synaptobrevin 2
Produkte Spaltprodukte
Vorkommen
Homologie-Familie Botulinumtoxin
Übergeordnetes Taxon Clostridium

Das Tetanustoxin oder Tetanospasmin ist das wichtigste der von Clostridium tetani gebildeten Exotoxine. Es wirkt direkt neurotoxisch. Tetanospasmin ist ein 150 kDa großes Protein. Es wird teils aktiv von den Bakterien sezerniert, teils bei Lyse von Bakterien freigesetzt. Das Toxin besteht aus zwei Untereinheiten. Die schwere Proteinkette ist verantwortlich für die Bindung des Toxins an Ganglioside von Nervenzellen, während die leichte Kette die Neurotoxizität vermittelt. Das Toxin hemmt präsynaptisch die inhibitorischen Synapsen an den spinalen Motoneuronen sowie die Freisetzung der Neurotransmitter Glycin und GABA. Klinisch zeigt sich dies in einer spastischen Paralyse. Tetanospasmin scheint in der Regel plasmidcodiert zu sein.

Es ist nach dem Botulinum-Toxin das zweitstärkste bakterielle Toxin. Es spaltet wie dieses das Vesikel-Membranprotein Synaptobrevin.

Der Nachweis von Tetanospasmin erfolgt bei dringendem Verdacht im Tierversuch. Mäuse zeigen typischerweise eine Robbenstellung. Bereits 0,1 ng Tetanospasmin töten eine Maus innerhalb von 48 Stunden.

Tetanospasmin lässt sich durch Formalin inaktivieren, man erhält so das Tetanus-Toxoid, das bei der aktiven Tetanus-Impfung eingesetzt wird.

Der deutsche Toxikologe Ernst Habermann leistete Pionierarbeit bei der Aufklärung von Struktur und Wirkungsweise des Tetanospasmins.


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